黄素酶，黄素腺嘌呤核苷酸

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1，黄素腺嘌呤核苷酸
2，生物素酶高是什么病
3，存在于线粒体的酶系是
4，酶辅酶两者有何关系
5，体内多种酶的辅酶成分有哪些
6，高中生物所有酶的作用

1，黄素腺嘌呤核苷酸

黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD,flavinadeninedinucleotide）　　是某些氧化还原酶的辅酶，含有核黄素。　　黄素腺嘌呤二核苷酸　　flavinadenosinedinucleotide　　别名：活性型维生素B2；核黄素-5-腺苷二磷酸　　英文名：flavinadenosinedinucleotide;FAD;flavinadenindinucleotide;riblflavin

fad

2，生物素酶高是什么病

生物素又名维生素H、辅酶R等，为无色的针状结晶，极易溶于水，微溶于冷水，能溶于乙醇，但不溶于有机溶剂。对热稳定，一般烹调损失不大，强酸、强碱和氧化剂可使其破坏，紫外线也可使其逐渐破坏。体内生物素主要储存在肝脏，血液中含量较低。为羧化酶的辅酶，参与很多羧化反应，且是糖、蛋白质和脂肪中间代谢的一个重要辅酶。如在糖异生途径（丙酮酸生成葡萄糖）中，反应一：丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，催化第一个反应的是丙酮酸梭化酶，其辅酶为生物素，反应分二步，CO2先与生物素结合，需消耗ATP；然后活化的CO2再转移给丙酮酸生成草酰乙酸。第二个反应由磷酸烯醇式丙酮酸梭激酶催化草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，消耗一个高能磷酸键，同时脱梭。其他的反应还有很多，如糖的有氧氧化，所通过的三羧酸循环途径，糖的无氧酵解，甘油的氧化分解，脂肪酸的氧化分解，氨基酸的脱梭基作用等。

维生素h又称生物素生物素酶就是分解维生素h 的酶，因为缺乏维生素h会导致脱发，所以检查这两项可以看看是不是由于缺乏维生素h（生物素酶过多的话意味着生物素被过多地分解，导致生物素缺乏）

生物素酶高是什么病

3，存在于线粒体的酶系是

A(存在于线粒体基质）。B（应该是β,存在于基质中）。C（存在于内膜上）。基质里有天冬氨酸转氨酶,没有脱氨酶。酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

bd，细胞呼吸酶很多，在呼吸过程的不同阶段的酶，反应地区都不同。

你好！A(存在于线粒体基质中）B（应该是β，存在于基质中）C（存在于内膜上）基质里有天冬氨酸转氨酶，没有脱氨酶如有疑问，请追问。

存在于线粒体的酶系是

4，酶辅酶两者有何关系

缀合酶=酶蛋白+辅因子（辅酶+辅基），也就是说辅酶是酶的一部分酶按分子组分可以分为单纯酶和缀合酶而缀合酶又分为蛋白质部分和非蛋白质部分，其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子辅因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同分为辅酶和辅基辅酶通过非共价键与酶蛋白相连，结构疏松，可通过透析或超滤的方法去除而辅基则相反，它与酶蛋白形成共价键，结合紧密，不易去除。

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。酶具有可调节性及不稳定性。辅酶是一大类有机辅助因子的总称，是酶催化氧化还原反应、基团转移和异构反应的必须因子。它们在酶催化反应中承担传递电子、原子或基团的功能。辅酶也可以被视为第二底物，因为在催化反应发生时，辅酶发生的化学变化与底物正好相反。 [1] 辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD+或NADP+携带还原性氢，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。

5，体内多种酶的辅酶成分有哪些

常见的辅酶 1、硫胺素即维生素B1。它在生物体内的辅酶形式是硫胺素焦磷酸 (TPP)（图1[硫胺素焦磷酸(TPP)的结构式]）。硫胺素焦磷酸过去也称为辅羧酶。它在动物糖代谢中起着重要作用，例如丙酮酸在脱羧作用时需要它。在TPP缺少的情况下,代谢中间物丙酮酸不能顺利脱羧会积聚于血液和组织中而出现神经炎症状。TPP 还是其他酶例如 -酮酸氧化酶、转酮醇酶的辅酶。TPP催化的酶反应还需要有镁离子的存在。 2、烟酰胺是一系列酶类的辅酶的前体。很早就知道烟酰胺可以防止糙皮病。1904年已知酒精发酵时不能缺少一种叫辅酶Ⅰ的物质，1933年这种辅酶Ⅰ被分离出来。1934年德国生化学家O.瓦尔堡又分离出一个与辅酶Ⅰ相近似的物质，称为辅酶Ⅱ，并证实了烟酰胺是这两种辅酶的组成部分，现在已经弄清楚辅酶Ⅰ的化学组成是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD），辅酶Ⅱ的化学组成为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NAD)。以NAD(和NADP(为辅酶的酶,称为吡啶核苷酸（或烟酰胺核苷酸）连接的脱氢酶。这些酶催化细胞内的氧化还原反应。一般说来，与NAD(相连的脱氢酶类通常与呼吸过程有关，而与NADP(相连的则与生物合成反应有关。 3、核黄素即维生素B2。参与组成两种辅酶,是细胞内的氧化还原系统的主要成分,它们是黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。 FMN和FAD是一系列黄素连接的氧化还原酶或称为黄素蛋白类的辅酶，从它们与酶蛋白结合紧密的程度来说，也可认为是辅基。这些酶中有的除了FMN或FAD外，还需要一些金属辅助因子，如铁或钼离子等。因此它们被称为金属黄素蛋白。这些酶催化一系列可逆或不可逆的细胞中的氧化还原反应。 4、吡哆醛及其衍生物吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇总称为维生素B6（图3[维生素的结构式]的结构式" class=image>）。维生素B6参与形成两种辅酶，即吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸。需要吡哆醛磷酸或吡哆胺磷酸作为辅酶的酶在氨基酸代谢中特别重要，催化转氨、脱羧以及消旋作用等。 5、生物素作为一些酶的辅基而起辅因子作用。它以共价键的形式通过酰胺键和脱辅基酶蛋白的一个专一赖氨酰残基的ε- 氨基相连。ε-N-生物素酰-L-赖氨酸称为生物胞素(biocytin) (图4[生物素作为辅基的形式])。需要生物素的酶类能催化二氧化碳的参入 (羧化作用)或转移,因而生物素和二氧化碳的固定密切相关。在羧化作用时还需要腺苷三磷酸(ATP)和镁离子的存在,此外生物素在蛋白质生物合成中以及转氨基作用中也起着重要作用。 6、泛酸最初作为酵母的生长因子被分离出来。由于在生物中广泛存在，因而被称为泛酸。泛酸的辅酶形式是辅酶A（CoA或CoASH）,是酶促乙酰化作用的辅助因子（图5[辅酶A的结构式]），在生物学上的重要性是作为酰基的载体或供体，在代谢上尤其是脂肪酸的代谢上甚为重要。 7、叶酸由于最早是从*叶中被分离出来，故名。叶酸的辅酶形式是四氢叶酸(图6[四氢叶酸的结构式]),它作为酶促转移一碳基团（如甲酰基等）的中间载体而在嘌呤类、丝氨酸、甘氨酸和甲基基团的生物合成中起作用。此外，叶酸在核蛋白的生物合成上也是不可缺少的。 8、维生素在20年代已经发现给病人吃动物的肝能治疗恶性贫血，说明肝中有一种因子对恶性贫血有效。现在维生素B12已经被分离提纯并且结构也已弄清。维生素B12的结构中有一个咕啉(corrin)环系统，并且含有钴离子及氰基(CN)，故又称氰钴胺素。纯净的维生素B12溶液呈红色,这也是一般钴化合物的特征。作为辅酶时,维生素B12中的CN被5-脱氧腺苷基团所代替,称为辅酶B12。这是一个不稳定的化合物，当有氰化物存在或暴露于光照下即转变为维生素B12。如以5-脱氧腺苷基代替式中的黑体-CN基，就是辅酶B12的结构式。

6，高中生物所有酶的作用

1、催化作用酶是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应。若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十分密切。酶使人体所进食的食物得到消化和吸收，并且维持内脏所有功能包括：细胞修复、消炎排毒、新陈代谢、提高免疫力、产生能量、促进血液循环。如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故。因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化。此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶。人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质。2、临床治疗的作用酶疗法已逐渐被人们所认识，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍。如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等。在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等。一些复方天然酵素，以高单位SOD酶为主要配方，不仅可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗，在肿瘤方面的使用也取得了显著的成效。另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗。如酶补脾补肾在不孕不育等问题上，也有较好的调理。而磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用。许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与*或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等。扩展资料：酶的研究历史1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。1833年，法国的佩恩（Payen）和帕索兹（Persoz）从麦芽的水解物中用酒精沉淀得到一种可使淀粉水解生成糖的物质，并将其命名为diastase，也就是现在所谓的淀粉酶。后来，diastase在法国成为用来表示所有酶的名称。 1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。1878年，库尼（Kunne）把酵母中进行酒精发酵的物质称为“酶”（enzyme），这次来自希腊文，意即“在酒精中”。1913年，美国科学家米彻利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根据中间产物学说推导出酶催化基本方程的米式方程。1926年，美国科学家萨姆纳（J.B.Sumner，1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。1982年，美国科学家切赫（T.R.Cech，1947—）和奥尔特曼（S.Altman，1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用，并将其命名为ribozyme。1982年，美国科学家T.Cech和他的同事在对“四膜虫编码rRNA前体的DNA序列含有间隔内含子序列”的研究中发现，自身剪接内含子的RNA具有催化功能。为了与酶(enzyme)区分，Cech将它命名为ribozyme，译名“核酶”，在非编码RNA的分类中它也被称为“催化性小RNA”。1986年，Schultz和Lerner研制成功抗体酶(abzyme)。参考资料来源：搜狗百科-酶